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Título : Identificación de sitios potenciales de unión de moléculas farmacológicas en la proteasa del Virus del Dengue
Autor : Méndez, Miguel Ángel (dir)
Robayo Riofrío, Linda Estefanía
Descriptores / Subjects : Virus del Dengue
Bioquímica
Nanotecnología
Teoría Molecular
Fecha de Publicación : dic-2015
Ciudad: Editorial : Quito: USFQ, 2015
Cita Sugerida : Tesis (Licenciada en Química), Universidad San Francisco de Quito, Colegio de Ciencias e Ingenierías; Quito, Ecuador, 2015
Resumen / Abstract: La proteasa NS3/NS2B es esencial en el proceso de replicación del Virus del Dengue y constituye un blanco para el desarrollo de antivirales. Sin embargo, no ha sido posible desarrollar un fármaco clínicamente efectivo. El objetivo de este artículo es desarrollar un método para identificar “sitios de unión” alternativos para moléculas farmacológicas, utilizando un algoritmo de multilayer perceptron entrenado para clasificar los residuos que pueden ser significante para la actividad de la enzima de los residuos no esenciales. Varios factores obtenidos mediante mutagénesis de alanina, secuencia y conservación de la estructura y otros factores basados en la geometría fueron utilizados para entrenar al modelo. Tres sitios alternativos fueron identificados: NS3-Leu58 y residuos cercanos, el cluster NS3-His72, Phe116, Thr156; y los residuos NS2B-Thr77, NS2B-Thr83 y NS2BMet84.
Descripción : Proteasa, DV NS2B cofactor, aprendizaje de máquina, ingeniería molecular, sitios de unión, inhibidor de proteasa The NS3/NS2B protease is essential on the Dengue Virus replication process and constitutes a desirable target for antiviral development. Nevertheless, it has not being possible to develop a clinically effective drug. The aim of this article is to develop an approach to identify alternative ”bindable sites” for druglike molecules using an multilayer perceptron algorithm trained to classify residues that may be significant for the enzyme activity from the non essential. Several features derived from computational alanine scanning mutagenesis, sequence and structure conservation and other geometry-based features were used to train the model. Three alternative sites were identified: NS3-Leu58 and nearby residues, NS3-His72,Phe116, Thr156 cluster, and NS2B-Thr77, NS2B-Thr83, and NS2BMet84
URI : http://repositorio.usfq.edu.ec/handle/23000/5365
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